Bonjour, c'est le deuxième exercice d'un sujet de cinétique et j'aimerais verifié si ce que j'ai fais est bon.

On considère une enzyme ,EH  pouvant se déprotonner en .E- ou se protonner sons forme EH2(+) en fonction du pH.
On notera Ka1, et Ka2, les constantes d'acidité des deux réactions acido-basiques correspondantes et [E]o, la concentration initiale d'enzyme introduite.





On suppose que les formes EH2(+) ef E- de l'enzyme sont inactives et que seule la forme neutre EH est capable de fixer le substrat  et de Ia convertir en produit P selon un mécanisme classique  de cinétique enzymatique :




1) Rappeler lers hypothèses permettant, de passer du mécanisme
au mécanisme simplifié de Michealis-Menten.




2.  Ecrire les equation differentiels en tenant comptes des equilibres acido-basique.

3. On suppose les equilibres rapide. Quelle sont les consequences de cette hypothese.

4. Quelle aproximation supplementaire peut-ont faire.

5. Montrez que l'equation du produit P peut se mettre sous la forme d'une equation de Michealis-Menten et précise la formule de Vm et Km

6. Montrez que la vitesse de la réaction presente un maximal en fonction du ph dont vous établirez l'expression.


1) on pose le passage de EHS a EHP comme etant cinetiquement determinant, on neglige la derniere reaction et on suppose qu'il n y'a pas de produit a l'etat initial donc pas d'equilibre.

2)




3)l'equilibre est rapidemant atteint


4) On suppose qu'on peut applique l'AEQS a EHS et que S est en large excés par rapport a EH.


5) On v = k2*EHS , je suis désole mais ca serait trop long de detaile le calcul j'essaye de mettre quelques expression intermediaires.

Or

On a EH0 = EH + E- + EH2^+ + EHS    on exprime grace aux equation precendentes chauqe concentration en fonction de EHS

on obtient

en simplifiant je tombe sur


vm = k2 * EH et Km est le dénominateur sans le S


6) je bloque pour cette question