Bonjour ceci est plutôt de la biochimie :
1- comment peut-on mettre en évidence la nature peptidique du composé étudié
Réponse = par la méthode de biuret
2- L'hydrolyse acide totale et l'analyse chromatographie sur couche mince révèlent que le peptide est constitué par les acodes aminés suivant : Arg,À la,Val, Leu , Phe  et Tyr . quel révélateur peut être utilisées pour localiser les aa sur le chromatogramme ?
Réponse = la ninhidrine
3 = On détermine la masse molaire moléculaire du peptide , ainsi que sa formule brute .Iil s'agit d'un hexapeptide , chaque acide aminé cité à la question 2 est présent en un seul exemplaire. Différentes stratégies sont développées pour établir la séquence du peptide :
- la méthode à l'aminopeptidase permet de caractérisé l'alanine :
- L'hydrolyse tryspdique conduit à 2 tripeptides . L'un d'entre eux est constitué par les acides aminés suivant : à la , Arg , Tyr
- L 'hydrolyse partielle conduit à un mélange de peptides : peptide P3 constitué de Phe , Leu et Arg
En déduire la séquence du peptide ?
Réponse = je ne comprend pas du tous

Merci de votre aide