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enzymologie absorbance

Posté par
haha94
18-10-14 à 23:37

Bonjour j'ai un exercice et je ne vois pas du tout comment m'y prendre.
Je vais expliquer en gros le principe de ce qu'on doit faire, en espérant que vous pourrez quand meme m'aider.
Alors en fait, on doit mesurer l'absorbance de 5 solutions d'une enzyme, l'uréase, et de son substrat, l'urée, chacune ayant été prélevée à différents temps après bain marie à 37¨°C.
On a également une solution étalon de NH4+ de concentration connue dont on doit également mesurer l'absorbance.
à partir de ça, on doit calculer le nombre de moles d'urée hydrolysée à chaque temps.

Le problème, c'est que je ne vois pas du tout quelle formule utiliser. J'ai pensé à la loi de Beer Lambert, mais on ne nous donne pas l'absorbance molaire.
En revanche, ils nous disent que l'absorbance de la solution étalon est indispensable pour calculer ce nombre de moles.

Voilà, j'espère avoir été clair pour ce qui est du principe. Merci d'avance !



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